ALTERACIONES DE LOS ERITROCITOS

Tamaño:

• Anisocitosis
• Microcitosis
• Macrocitosis
• Megalocitosis
  
  Anisocitosis: Este termino se utiliza para detonar variaciones del tamaño de los eritrocitos

Microcitosis: Son pequeños y mas palidos que los eritrocitos normales.
Macrocitosis: Es el aumento del tamaño de los eritrocitos.

Megalocitosis: Hematies que sobre pasan las 11micras

Color:

• Anisocromia
• Hipocromia
• Hipercromia
• Policromasia

Anisocromia:Variacion de color de los eritrocitos debido a la hemoglobina. Anisocromatosis o anisocromasia

Hipocromia: Consiste en una falta de uniformidad en la coloracion entre unos hematies y otros. Hipercromia:Consiste en la existencia de unos hematies intensamente coloreados (ematies hipercromicos). Se produce en la esferocitosis hereditaria.
Policromasia: Este termino denota que la celula toma los colorantes acidos y basicos al mismo tiempo por alteracion en el contenido de la hemoglobina del eritrocito de modo que exhibeen gran medida la misma coloracion que se ve en la etapa intermedia de la eritropoyesis. En este caso el citoplasma se ha atrasado respecto del nucleo en su maduracion y no ha perdido del todo su acido ribonucleico.



Forma:

• Acantocitosis
• Dianocitosis
• Drepanocitosis
• Eliptocitosis
• Equinocitosis
• Esferocitosis
• Esquistocitosis
• Excentrocitos
• Keratocitosis
• Poiquilocitosis
  

Acantocitosis: Estos son globulos rojos que tienen unas finas prolongaciones en su superficie. Ocurre como anormalidad hereditaria asociada con metabolismo anormal de los fosfolipidos.
Dianocitosis: Consiste en la existencia de unos hematies planos y con una forma de sombrero mexicano. Esto hace que los hematies, vistos frontalmente tengan un borde colorado, que delimita una zona anular palida cuyo centro tambien esta colorado. Ello les confiere una imagen de diana por eso reciben el nombre de dianocitos.

Drepanocitosis (eritrocitos falciformes): En casos de anemia hemolitica (anemia drepanocitica) ocurre esta anomalia en la que muchos eritrocitos exhiben una forma semilunar franca y toman el colorante mucho mas que los eritrocitos circulantes.

Eliptocitosis: Esto es una forma de poiquilocitosis que ocurre como anomalia hereditaria en que existen gran cantidad de eritrocitos elepticos.

Equinocitosis: Estas celulas tienen unas espiculas distribuidas con uniformidad en su superficie como consecuencia de una alteracion del ambiente intracelular y extracelular. El termino es sinonimo de eritrocitos espinosos.

Esferocitosis: Celulas esferoides que ocurren en muchos tipos de anemia hemolitica, incluso esferocitosis hereditaria anemia hemolitica inmune y en quemaduras.

Esquistocitosis: Estos son producto de la fragmentacion de los globulos rojos que pueden adoptar una forma triangular o eliptica pequeña con indentacion o presentarse como eritrocitos crenados en forma irregular.Son comunes en la anemia hemolitica.

Excentrocitosis: Consiste en la existencia de unos hematies cuya hemoglobina esta concentrada en uno de sus polos. Se produce en el deficit de glucosa 6 fosfato deshidrogenasa.

Keratocitosis: Consiste en la existencia de unos hematies con 2 especulas en su superficie se produce en la anemia hemolitica microangiopatica, en la hemolisis por protesis cardiacas y en el hemangioma cavernoso.

Poiquilocitosis: Dicese de la presencia de eritrocitos de formas irregulares. Eltermino comprende alteraciones morfologicas como eritrocitos espinosos, eliptocitos eritrocitos piriformes y desgarradados y drepanocitos.

Torrente sanguineo

Celulas Madre Hematopoyeticas

ESTRUCTURA Y FUNCIONAMIENTO DE LA HEMOGLOBINA

ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA

La hemoglobina es un tetrámero compuesto por moléculas de globina 4; 2 globinas alfa y beta 2 globinas. La cadena de globina alfa se compone de 141 aminoácidos y la cadena de globina beta está compuesta por 146 aminoácidos. Ambos alfa y beta globina proteínas comparten estructuras similares secundario y terciario, cada uno con 8 segmentos helicoidales (con la etiqueta hélice AG). Cada cadena de globina también contiene una molécula de hemo. La molécula de hemo se compone de un anillo de porfirina, que consta de 4 moléculas en función del ciclo pirrol unidos entre sí, y un ion hierro ligando unido en el centro. La molécula de hemo se encuentra entre E y F hélice hélice de la proteína globina. Las subunidades alfa y beta de las cadenas de globina existir en dos dímeros de las cuales se pegan fuertemente.
El oxígeno se une a los iones de hierro con fuerza, y si dos moléculas hemo se unen en presencia de oxígeno, los átomos de hierro se oxida y forma irreversible enlazar con el oxígeno. Esta unión irreversible no sería de uso en la molécula de hemoglobina por el oxígeno debe ser liberado en los tejidos. La cadena de globina impide que esta unión irreversible por plegado de la proteína alrededor de la molécula del heme, la creación de un bolsillo para aislar la molécula de hemo. de otras moléculas hemo. Por lo tanto, las moléculas de globina permitir que el átomo de hierro para formar enlaces sueltos con el oxígeno, y por lo tanto, la capacidad de unirse al oxígeno y luego la liberación en los tejidos sin llegar a ser permanente en el proceso de oxidación.

FUNCIONAMIENTO DE LA HEMOGLOBINA:
La capacidad de la hemoglobina para asumir las moléculas de oxígeno en los pulmones y luego ponerlos en libertad en los tejidos, está regulado por varios factores, tanto dentro de la molécula de la hemoglobina en sí y por medio de factores químicos externos. Uno de los principales reguladores de la afinidad por el oxígeno de la hemoglobina es la presencia de oxígeno en sí.

En los pulmones, donde los niveles de oxígeno son altos, la hemoglobina tiene mayor afinidad por el oxígeno y esta afinidad aumenta desproporcionadamente con el número de moléculas que ya se ha unido a ella.

En otras palabras, después de la oxihemoglobina se une una molécula de oxígeno aumenta su afinidad por el oxígeno hasta que la hemoglobina está totalmente saturado. De la misma manera, la deoxihemoglobina tiene una menor afinidad por el oxígeno y esta afinidad disminuye de forma desproporcionada al número de moléculas que ya se ha unido.

Por lo tanto, la pérdida de una molécula de oxígeno de la desoxihemoglobina disminuye la afinidad por el oxígeno restante. Este reglamento se conoce como la cooperatividad y es esencial para el funcionamiento de la hemoglobina, ya que permite la oxihemoglobina para llevar a la máxima cantidad de oxígeno a los tejidos y permite también a la desoxihemoglobina para liberar la máxima cantidad de oxígeno en los tejido.

La cooperatividad es una función única de características estructurales de la hemoglobina, y se constató que los efectos cooperativos de la hemoglobina total desaparecer si la hemoglobina se divide por la mitad. En esencia, la hemoglobina es una proteína allosetric que tiene más de una forma y puede sufrir cambios conformacionales en su estructura basada en las condiciones de medio ambiente. Existen dos estructuras alternativas de la hemoglobina, la estructura relajada (R), que tiene una mayor afinidad por el oxígeno, y la estructura tensa (T), que tiene una menor afinidad por el oxígeno.

El cambio entre la T y las estructuras de I es el resultado de una rotación de 15 grados entre los dos dímeros de alfa-beta. Para ver una animación de esta rotación. Esta rotación cambia los vínculos entre las cadenas laterales de los dímeros de alfa y beta en la hélice F y por lo tanto hace que la molécula de hemo cambiar de posición. En la estructura T, el ion hierro se saca del plano del anillo de porfirina y se hace menos accesible que el oxígeno se une a él, lo que reduce su afinidad por el oxígeno.

En la estructura de R, el átomo de hierro está en el plano del anillo de porfirina y es accesible a atrapar el oxígeno, aumentando así su afinidad por el oxígeno. La transformación de la estructura de T a R se produce cuando el oxígeno se une a la estructura de T en el entorno de alta presión de oxígeno en los pulmones, lo que provoca la rotación de los dos dímeros y los cambios siguen siendo los átomos de hierro para que sean más accesibles al oxígeno. Del mismo modo, la transformación de la estructura de R a T se produce cuando el oxígeno se libera en el entorno de baja presión de oxígeno de los tejidos que hace que los dímeros de rotar hacia atrás y se desplaza los átomos de hierro para que sean menos accesibles a oxígeno.

Así, la cooperatividad de la molécula de hemoglobina puede ser explicada por su estructura única que le permite alternar entre la T y R en las estructuras de la presencia o ausencia de oxígeno. Para ver una animación de la molécula de la hemoglobina total en la acción.

ERITROPOYETINA :)♥♥

La Eritropoyetina (EPO) es una hormona glucoproteica cuya función principal, que no única, es la regulación de la producción de glóbulos rojos de la sangre. En los seres humanos, es producida principalmente por el riñón (90%), el resto en el hígado, aunque también (sobre todo en fetos) en cerebro y útero. consiguiendo con ello que los músculos dispongan de más oxígeno para el mantenimiento de la intensidad en los esfuerzos durante un mayor período de tiempo, logrando el retraso de la aparición de la fatiga.

Su nombre significa 'que facilita la creación en griego: poiesis de glóbulos rojos o eritrocitos.
Los que carecen de eritropoyetina tienen debilidad muscular, ya que si el riñón no tiene esta sustancia, la resistencia al ejercicio físico disminuye notablemente. Otros problemas frecuentes son la hipertensión, el cansancio o la aparición de anemia, provocados por la debilidad muscular.

La EPO es beneficiosa y necesaria para el organismo cuando es producida de manera natural durante sus reacciones químicas habituales, pero se convierte en un peligroso enemigo, sino hoy, quizá mañana, cuando se intenta utilizar como retardador de la fatiga de manera artificial.

Su principal función es por tanto el mantenimiento de la capacidad de transporte de oxígeno, pero últimamente también se ha visto que actúa a otros niveles.

Se han encontrado receptores de EPO en tejidos no hematopoyéticos. Así el efecto de EPO a nivel de Sistema Nervioso Central (SNC) tiene un efecto neurotrófico y neuroprotector, previniendo la muerte de las neuronas ante el estímulo hipóxico o del glutamato; este efecto neuroprotectivo ha sido confirmado en investigación clínica, en pacientes con infarto cerebral agudo. Con respecto a la acción de la Eritropoyetina (EPO) sobre los vasos sanguíneos, estimula la angiogénesis y la producción de endotelina y otros mediadores vasoactivos. Igualmente existen receptores de EPO en los cardiomiocitos y uno de los focos de investigación es su papel protector del miocardio.

ERITROCITOS

(celulas eritrocitarias anormales & normales)

• Globulos rojos (eritrocitos) estan presentes en la sangre y transportan el oxigeno al resto de las celulas del cuerpo.

Los eritrocitos-globulos rojos o hematies son elementos formes cuantitativamente mas numeros de la sangre y constituyen el componente principal que usan los vertebrados para transportar el oxigeno por medio de la hemoglobina a traves de la sangre y los vasos sanguineos hacia los diferentes tejidos del cuerpo.

Descripcion

El eritrocito es un disco biconcavo de mas o menos 7 a 7.5 micras de diametro de 80 a 100 de volumen. La celula ha perdido su RNA residual y sus mitocondrias, asi como algunas enzimas importantes; por lo tanto es incapaz de sintetizar proteinas o lipidos.

Origen

Los eritrocitos se derivan de la celula madre comprometida denominada hemocitoblasto, la eritropoyetina, una hormana de crecimiento producida en los tejidos renales estimula a la eritropoyesis, es decir, la formacion de eritrocitos y es responsable de mantener una masa eritrocitaria en un estado constante.

Proceso de desarrollo

Las etapas de desarrollo morfologico de la celula eritroide incluyen orden de madurez creciente.

• Proeritoblasto


• Eritroblasto basofilo


• Eritroblasto policromatofilo


• Eritroblasto ortocromato


• reticulocito


• Hematie, finalmente cuando ya carece de nucleo y mitocondria

A medida que la celula madura, la produccion aumneta cambiando el color del citoplasma en muestras de sangre teñidas con la tincion Wright, de azul oscuro a gris rojo y roceaseo. El nucleo paulativamente se vuelve picnotico y es expulsado fuera de la celula en la etapa ortocromatica.

La membrana del eritrocito en un complejo bilipido-proteinico, el cual es importante para mantener permeable y el eritrocito es destruido en el bazo. La vida promedio del eritrocito normal es de 100 a 120 dias. La concentracion eritrocitaria varia de acuerdo al sexo, edad, ubicacion geografica. Se encuentran concentraciones mas altas en zonas de gran altitud, en varones y recien nacidos. Las disminuciones por debajo del rango de referencia resultan en un estado denominado anemia. El aumento de la concentracion de eritrocitos(eritrocitosis) es menos comun.

La hemolisis es la destruccion de los eritrocitos envejecidos y sucede en los macrofagos del bazo e higado. Los elementos esenciales, globina, hierro son conservados y reutilizados. La fraccion hemoglobinica de la molecula es catabolizada a bilirubina y excretada a traves del tracto intestinal. El rompimiento del eritrocito a nivel intrabascular libera hemoglobina directamente a la sangre. Aqui, la molecula se disocia en dimeros a Y B, los cuales se unen a la proteina de transporte, heptoglobina. Esta transporta los dimeros al higado donde posteriormente son catabolizados a bilirubina y excretados.

Eritrocitos humanos

Los eritrocitos tienen una forma oval, aplanada, con una depresion en el centro. Este diseño esta optimizado para el intercambio de oxigeno con el medio que le rodea lo que les otorga flexibilidad, para poder atravesar los capilare, donde liberan la carga de oxigeno. El diametro de un eritrocito tipico es de 6-8micras.

Los globulos rojos o eritrocitos, que contiene la hemoglobina y participan en el transporte del oxigeno y del dioxido de carbono. La hemoglobina es el pigmento que le da el color rojo a la sangre.

Valores normales de hematies en los adultos

Mujeres: 4-5x10 a la sexta/uL

Hombres: 4.5-5x10 ala sexta/uL

Hemoglobina

Hemoglobina

• Varones adultos 14-18g/dL
• mujeres adultas 12-16g/dL
• Lactantes-niños 11-16g/dL
• Recien nacidos 14-24g/dL
• Posible valor critico <5g/dl

Es el pigmento especial que posee hierro en su molecula y que da a los eritrocitos su color caracteristico. Su funcion es el transporte de oxigeno. Esta presente en todos los animales excepto en algunos grupos de animales inferiores. Participa en el proceso por el que la sangre lleva los nutrientes necesarios hasta las celulas del organismo y conduce sus productos de desecho hasta los organos excretores, tambien transporta el oxigeno desde lospulmones o bronquios, donde la sangre lo capta, hasta los tejidos del cuerpo.

Cuando la hemoglobina se junta al oxigeno para transportase a los organos del cuerpo se le llama oxihemoglobina. Cuando la hemoglobina se junta con el Co2 para eliminarse por la expiracion que ocurren en lo pulmones recibe el nombre de carboxihemoglobina.

La hemoglobina tambien transporta productores residuales del dioxido de carbono de vuelta a los tejidos. dimeros de 2% total del Co2 son mantenidos en solucion en el plasma sanguineo.

Los eritrocitos consisten en 70% de la sangre.