ESTRUCTURA Y FUNCIONAMIENTO DE LA HEMOGLOBINA

ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA

La hemoglobina es un tetrámero compuesto por moléculas de globina 4; 2 globinas alfa y beta 2 globinas. La cadena de globina alfa se compone de 141 aminoácidos y la cadena de globina beta está compuesta por 146 aminoácidos. Ambos alfa y beta globina proteínas comparten estructuras similares secundario y terciario, cada uno con 8 segmentos helicoidales (con la etiqueta hélice AG). Cada cadena de globina también contiene una molécula de hemo. La molécula de hemo se compone de un anillo de porfirina, que consta de 4 moléculas en función del ciclo pirrol unidos entre sí, y un ion hierro ligando unido en el centro. La molécula de hemo se encuentra entre E y F hélice hélice de la proteína globina. Las subunidades alfa y beta de las cadenas de globina existir en dos dímeros de las cuales se pegan fuertemente.
El oxígeno se une a los iones de hierro con fuerza, y si dos moléculas hemo se unen en presencia de oxígeno, los átomos de hierro se oxida y forma irreversible enlazar con el oxígeno. Esta unión irreversible no sería de uso en la molécula de hemoglobina por el oxígeno debe ser liberado en los tejidos. La cadena de globina impide que esta unión irreversible por plegado de la proteína alrededor de la molécula del heme, la creación de un bolsillo para aislar la molécula de hemo. de otras moléculas hemo. Por lo tanto, las moléculas de globina permitir que el átomo de hierro para formar enlaces sueltos con el oxígeno, y por lo tanto, la capacidad de unirse al oxígeno y luego la liberación en los tejidos sin llegar a ser permanente en el proceso de oxidación.

FUNCIONAMIENTO DE LA HEMOGLOBINA:
La capacidad de la hemoglobina para asumir las moléculas de oxígeno en los pulmones y luego ponerlos en libertad en los tejidos, está regulado por varios factores, tanto dentro de la molécula de la hemoglobina en sí y por medio de factores químicos externos. Uno de los principales reguladores de la afinidad por el oxígeno de la hemoglobina es la presencia de oxígeno en sí.

En los pulmones, donde los niveles de oxígeno son altos, la hemoglobina tiene mayor afinidad por el oxígeno y esta afinidad aumenta desproporcionadamente con el número de moléculas que ya se ha unido a ella.

En otras palabras, después de la oxihemoglobina se une una molécula de oxígeno aumenta su afinidad por el oxígeno hasta que la hemoglobina está totalmente saturado. De la misma manera, la deoxihemoglobina tiene una menor afinidad por el oxígeno y esta afinidad disminuye de forma desproporcionada al número de moléculas que ya se ha unido.

Por lo tanto, la pérdida de una molécula de oxígeno de la desoxihemoglobina disminuye la afinidad por el oxígeno restante. Este reglamento se conoce como la cooperatividad y es esencial para el funcionamiento de la hemoglobina, ya que permite la oxihemoglobina para llevar a la máxima cantidad de oxígeno a los tejidos y permite también a la desoxihemoglobina para liberar la máxima cantidad de oxígeno en los tejido.

La cooperatividad es una función única de características estructurales de la hemoglobina, y se constató que los efectos cooperativos de la hemoglobina total desaparecer si la hemoglobina se divide por la mitad. En esencia, la hemoglobina es una proteína allosetric que tiene más de una forma y puede sufrir cambios conformacionales en su estructura basada en las condiciones de medio ambiente. Existen dos estructuras alternativas de la hemoglobina, la estructura relajada (R), que tiene una mayor afinidad por el oxígeno, y la estructura tensa (T), que tiene una menor afinidad por el oxígeno.

El cambio entre la T y las estructuras de I es el resultado de una rotación de 15 grados entre los dos dímeros de alfa-beta. Para ver una animación de esta rotación. Esta rotación cambia los vínculos entre las cadenas laterales de los dímeros de alfa y beta en la hélice F y por lo tanto hace que la molécula de hemo cambiar de posición. En la estructura T, el ion hierro se saca del plano del anillo de porfirina y se hace menos accesible que el oxígeno se une a él, lo que reduce su afinidad por el oxígeno.

En la estructura de R, el átomo de hierro está en el plano del anillo de porfirina y es accesible a atrapar el oxígeno, aumentando así su afinidad por el oxígeno. La transformación de la estructura de T a R se produce cuando el oxígeno se une a la estructura de T en el entorno de alta presión de oxígeno en los pulmones, lo que provoca la rotación de los dos dímeros y los cambios siguen siendo los átomos de hierro para que sean más accesibles al oxígeno. Del mismo modo, la transformación de la estructura de R a T se produce cuando el oxígeno se libera en el entorno de baja presión de oxígeno de los tejidos que hace que los dímeros de rotar hacia atrás y se desplaza los átomos de hierro para que sean menos accesibles a oxígeno.

Así, la cooperatividad de la molécula de hemoglobina puede ser explicada por su estructura única que le permite alternar entre la T y R en las estructuras de la presencia o ausencia de oxígeno. Para ver una animación de la molécula de la hemoglobina total en la acción.